انواع اسیدآمینه براساس دارا بودن کد ژنتیکی و شرکت در ساختمان پروتئین ها :

🔥[ مهم و کنکوری ]🔥


⚡️ کد ژنتیکی ✅ در ساختمان پروتئین ها ✅

گلایسین، پرولین، آلانین، لوسین، ایزولوسین، میتونین، والین، آسپارژین، گلوتامین، آسپارتات، گلوتامات، لیزین، آرژنین، هیستیدین، ترئونین، سرین، تیروزین، فنیل آلانین، تریپتوفان، سیستئین، سلنوسیستئین، پیرولیزین

⚡️ کد ژنتیکی ❌ در ساختمان پروتئین ها ❌

بتا آلانین، هموسیستئین، سیترولین، اورنیتین، گاما-آمینو بوتیریک اسید

⚡️ کد ژنتیکی ❌ در ساختمان پروتئین ها ✅

هیدروکسی پرولین، هیدروکسی لیزین، گاما کربوکسی گلوتامات، آلیزین، دسموزین، متیل لیزین، متیل هیستیدین، سیستین، فسفوسرین

⚡️ کد ژنتیکی ✅ در ساختمان پروتئین ها ❌

نداریم همچین چیزی!!!


Join us ✈️ @class_biochem

[ شکل مهم و کنکوری ]
احتمالا امسال سوال کنکور ارشد یا دکتری باشه ...

⭕️ انواع سینتیک آنزیم های دوسوبسترایی

1. ترتیب منظم یا اجباری
2. ترتیب نامنظم یا تصادفی
3. پینگ پونگی

برای کسب جزییات بیشتر به رفرنس هارپر (ویرایش آخر) یا جزوه مدیکال بیوشیمی (فصل آنزیم ها) مراجعه کنید.

✈️ Telegram 📷 Instagram

⭕️ ترتیب سمیت Toxicity فلزات ⭕️

منبع : بیوشیمی هارپر

✈️ @class_biochem

‼️ راندمان تولید انرژی :

چربی > الکل > پروتئین > کربوهیدرات

نمونه جزوه مدیکال بیوشیمی

Join us 👾 @class_biochem

پاسخگوی اعتماد هایی ک بهت میشه باش، اعتماد افرادی که باورت دارن که قبول میشی ...
و خبر قبولیت رو بده به همه افرادی که بارها بهت گفتن تو نمیتونی و نمیشه :)

┏━━━━━━━••●🔴●••━━━━━━┓
JOIN US ✈️ @Class_BioChem
┗━━━━━━━••●🔴●••━━━━━━┛

✔️ مقادیر عناصر مختلف در بدن انسان

1. اکسیژن
2. کربن
3. هیدروژن
4. نیتروژن
و ...

منبع : بیوشیمی هارپر

● Join Us ➜ @class_biochem ●

📊 بودجه بندی درس بیوشیمی

✍️ علوم آزمایشگاهی یک (آپدیت 1403)
✍️ فصل بندی براساس جزوه مدیکال بیوشیمی

Join us ✈️ @class_biochem

👑 تمام نکات کنکوری مربوط به [هاپتوگلوبین]


✅جز باند پروتئین های آلفا 2 گلوبولین پلاسما و پروتئین های فاز حاد است.

✅به زنجیره آلفای هموگلوبین خارج شده از گلبول قرمز متصل می شود.

✅از اتلاف هموگلوبین خارج سلولی و رسوب آن در کلیه جلوگیری می کند.

✅از دو زنجیره‌ آلفا و دو زنجیره بتا α2β2 تشکیل شده است.

✅زنجیره های آن توسط پل های دی سولفید بهم متصل اند.

✅غلظت پایین آن در بیماران مبتلا به آنمی همولیتیک دیده می‌شود‌.

✔️@class_biochem

🌿 برنامه خلاصه نویسی و نوت برداری به صورت نموداری (درختی)

⚪️نسخه کامل بدون محدودیت⚪️

✈️ @class_biochem

⬇️ویژه بچه های [بیوشیمی بالینی] ⬇️

بیشترین قبولی هر سال بیوشیمی بالینی مربوط به کانال ماست! جای دیگه دنبال جزوه نباش عزیزم 👑 ...

قبولی ها | نمونه جزوه | پوشش دهی


✅بزرگترین کانال شیمی آلی در ایران 🇮🇷

Join ➡️ t.me/+TZ9ns1QT_gUyZmZk
Join ➡️ t.me/+TZ9ns1QT_gUyZmZk

✅ منابع آزمون لیسانس به پزشکی

Join us @class_biochem

✅ مدارک زبان مورد تایید جهت شرکت در آزمون لیسانس به پزشکی

Join us @class_biochem

⚡️ تغییرات شیمیایی پروتئین‌ها

تغییرات شیمیایی پروتئین ها، که به آنها اصلاحات پس از ترجمه یا تغییرات شیمیایی پروتئین (post-translational modifications) گفته می‌شود، نقش مهمی در عملکرد و فعالیت پروتئین‌ها دارند. این تغییرات پس از سنتز پروتئین در ریبوزوم‌ها صورت می‌گیرند و می‌توانند ساختار، عملکرد و محل پروتئین‌ها را تغییر دهند.

برخی از مهم‌ترین تغییرات شیمیایی پروتئین‌ها عبارتند از :

⚪️1. فسفریلاسیون (Phosphorylation): اضافه شدن گروه فسفات به اسیدهای آمینه خاصی مانند سرین، ترئونین و تیروزین. این فرآیند باعث فعال‌سازی یا غیرفعال‌سازی پروتئین‌ها (مانند آنزیم‌ها) می‌شود و نقش مهمی در سیگنالینگ سلولی دارد.

⚪️2. گلیکوزیلاسیون (Glycosylation): اضافه شدن زنجیره‌های قندی به پروتئین‌ها که معمولاً در پروتئین‌های ترشحی و پروتئین‌های غشایی رخ می‌دهد. این فرآیند در تشکیل و عملکرد پروتئین‌های غشایی و همچنین در سیستم ایمنی نقش دارد.

⚪️3. استیلاسیون (Acetylation): اضافه شدن گروه استیل به آمینواسید لیزین. این تغییرات بر روی کروماتین‌ها و هیستون‌ها می‌تواند ساختار ژن را تحت تأثیر قرار دهد و در تنظیم بیان ژن‌ها دخالت کند.

⚪️4. متیلاسیون (Methylation): اضافه شدن گروه متیل به اسیدهای آمینه خاص، مانند لیزین و آرژینین. این تغییر در تنظیم بیان ژن و ساختار کروماتین نقش دارد.

⚪️5. یوبیکویتیناسیون (Ubiquitination): اضافه شدن مولکول‌های یوبیکویتین به پروتئین‌ها که باعث علامت‌گذاری آنها برای تخریب در پروتئازوم می‌شود. این تغییر مهم است در تنظیم پروتئین‌های معیوب یا پروتئین‌هایی که دیگر به آنها نیاز نیست.

⚪️6. هیدروکسیلاسیون (Hydroxylation): اضافه شدن گروه هیدروکسیل به پروتئین‌ها، که معمولاً بر روی پرولین و لیزین رخ می‌دهد و در تشکیل کلاژن اهمیت دارد.

⚪️7. پروتئولیز (Proteolysis): تجزیه یا بریدن زنجیره‌های پروتئینی به قطعات کوچکتر توسط آنزیم‌های پروتئولیتیک. این فرآیند می‌تواند به فعال‌سازی پروتئین‌های خاصی مانند آنزیم‌ها یا هورمون‌ها منجر شود.

⚪️8. لیپیداسیون (Lipidation): اتصال گروه‌های لیپیدی به پروتئین‌ها، که معمولاً باعث اتصال پروتئین‌ها به غشای سلولی می‌شود.

این تغییرات شیمیایی برای تنظیم عملکرد، پایداری و محل قرارگیری پروتئین‌ها در سلول بسیار حیاتی هستند.

┏━━━━━━••●♾●••━━━━━┓
Iبیوشیمی ✈️ @class_biochem
┗━━━━━━••●♾●••━━━━━┛

امید، شاید تو صفحه بعدی باشه
کتاب زندگیت رو زود نبند ...

Good Night ✨ @Class_Biochem

🆕 کمیته نوبل جایزه نوبل پزشکی 2024 را به «ویکتور امبروس» و «گری راوکون» به خاطر کشف میکرو آران‌ای و نقش آن در تنظیم ژن پس از رونویسی اهدا کردند.

ویکتور آمبروس و گری راوکون، میکروآران‌ای را کشف کردند. میکرو آران‌ای‌ها گروه جدیدی از مولکول‌های آران‌ای کوچک هستند که نقش مهمی را در تنظیم ژن ایفا می‌کنند. کشف پیشگامانه آنها در کرم کوچک الگانس یک اصل کاملا جدید را در تنظیم ژن آشکار کرد. پژوهش آنها نشان داد که این مولکول برای موجودات چندسلولی از جمله انسان ضروری است. این موضوع ثابت شده است که میکرو آران‌ای‌ ها برای چگونگی رشد و عملکرد موجودات زنده بسیار مهم هستند.

به نقل از نوبل پرایز، تکامل موجودات چندسلولی از اجداد تک‌سلولی که طی آن هر نوع سلول عملکردهای ویژه‌ای را به دست آورد، به مکانیسم‌های پیچیده‌تری برای تنظیم ژن نیاز داشت. علاوه بر تنظیم ژن رونویسی با واسطه عوامل اتصال به DNA که روی توالی‌های تنظیمی عمل می‌کنند، شکل‌های دیگر سیستم‌های کنترل به عنوان موجوداتی با پیچیدگی فزاینده تکامل یافتند.

طی صدها میلیون سال، ژن‌هایی که مولکول‌های آران‌ای کوچک غیررمزگذار موسوم به میکروآران‌ای را رمزگذاری می‌کنند، در ژنوم ارگانیسم‌های چندسلولی گسترش یافتند تا کنترل پس از رونویسی را بر پایداری آران‌ای پیام‌رسان و انتقال پروتئین اعمال کنند. میکروآران‌ای‌ها و نحوه تنظیم ژن آنها تا زمان کشف توسط ویکتور آمبروس و گری راوکون در سال ۱۹۹۳ کاملا ناشناخته بودند.

این دو برنده جایزه نوبل، نماتدهای جهش‌یافته کرم الگانس را با نقایص رشدی ناشی از بروز تغییرات در جایگاه ژنتیکی «لین-۴»(lin-۴) و «لین-۱۴» بررسی کردند. آزمایشگاه آمبروس، ژن لین-۴ را شبیه‌سازی کرد و در یک کشف شگفت‌انگیز نشان داد که این ژن برای یک پروتئین رمزگذاری نمی‌کند، بلکه به رمزگذاری یک آران‌ای کوتاه ۲۲ نوکلئوتیدی غیر رمزگذار می‌پردازد. به موازات آن، آزمایشگاه راوکون دریافت که لین-۴ از طریق عناصر چندگانه در منطقه منتقل‌نشده ۳’UTR، لین-۱۴ را تنظیم می‌کند.

آنها پس از مقایسه اطلاعات توالی، مکمل توالی جزئی را بین آران‌ای کوتاه غیر رمزگذار لین-۴ و عناصر ۳’UTR متعلق به لین-۱۴ تعریف کردند. این اولین نگاه اجمالی به یک مفهوم جدید از آران‌ای‌های تنظیمی یعنی میکروآران‌ای‌ها بود.

آزمایشگاه راوکون در سال ۲۰۰۰، میکروآران‌ای «لت-۷»(let-7) را کشف کردند که به شناسایی میکروآران‌ای‌های همسان در گونه‌های متفاوت جانوری از جمله انسان انجامید. این کشف، جرقه‌ای برای شبیه‌سازی و توالی‌یابی با هدف شناسایی میکروآران‌ای‌ها در سراسر قلمرو حیوانات بود و نشان داد میکروآران‌ای‌ها گروه بزرگی از تنظیم‌کننده‌ها را در بر می‌گیرند که شبکه‌های وسیعی از ژن‌های رمزگذار پروتئین را کنترل می‌کنند. کشف آمبروس و راوکون کاملا غیرمنتظره بود و یک مکانیسم تنظیمی پس از رونویسی را با نقش‌های حیاتی در رشد حیوانات و عملکرد بافت بالغ نشان داد.

کنترل زمان و مکان هر ژن باید در آران‌ای رونویسی شود و به پروتئین انتقال یابد. دستورالعمل‌های تنظیم دقیق ژن خاص سلول در خود ماده ژنتیکی رمزگذاری می‌شود و سپس، توالی توسط پروتئین‌های متصل‌شونده به DNA اعمال می‌گردد.

به لطف اکتشاف مهم آمبروس و راوکون و بسیاری از دانشمندانی که یافته‌های پیشین را به دست آورده‌اند، بعد جدیدی برای تنظیم ژن آشکار شده است. در حالی که پروتئین‌های موجود در هسته سلول به تنظیم رونویسی و پیرایش آران‌ای می‌پردازند، میکروآران‌ای‌ها انتقال و تخریب آران‌ای پیام‌رسان را در سیتوپلاسم کنترل می‌کنند. این لایه غیرمنتظره از تنظیم ژن پس از رونویسی در سراسر روند رشد حیوانات و در انواع سلول‌های بالغ اهمیت حیاتی دارد و برای زندگی پیچیده چندسلولی ضروری است.

✈️ @EnjoyGenetics

🗓 نمونه جزوه مدیکال بیوشیمی [4th Edition]

💡 یک قدم جلوتر از رقبا ...

🔘ویژه داوطلبان کنکور ارشد بهداشت‌وعلوم
🔴شامل تمام سرفصلهای مورد سوال کنکور
🔘درسنامه، تست و پاسخنامه در یک جزوه
🟣همراه با نکات بالینی مورد تاکید طراحان
🟡مسائل آنزیم‌شناسی رو تکنیکال یاد بگیر
🔘تحلیل نموداری مسیر های متابولیسمی
🔘بدون نیاز به هیچ کتاب منبع تست دیگر
🟡قابلیت نصب برنامه روی موبایل‌ یا‌ لبتاب
⚫️آخر هر فصل باید کوییز و آزمون بدید
🔴تا رفع‌اشکال نشی نمیتونی بری فصل بعد

➕ دیدن نتایج نهایی سال 1403

➕ مشاوره و ثبت نام کلیک کنید

‼️ ویژه وزارت علوم و بهداشت (رشته بیوشیمی، بیوتک، ژنتیک، ایمونو، هماتو، ویروس، تغذیه، نانو، دارویی، سم‌شناسی و گردش‌خون) و لیسانس به پزشکی


I⏬پربازدیدترین کانال بیوشیمی ایران⏬
http://t.me/+lyO3z-PXVEczMjFk
http://t.me/+lyO3z-PXVEczMjFk

🆕 جایزه نوبل شیمی در سال ۲۰۲۴ به دیوید بیکر برای طراحی پروتئین محاسباتی و نیمی دیگر به طور مشترک به دمیس حسابیس و جان ام. جامپر برای پیش‌بینی ساختار پروتئین رسید.

دیوید بیکر در سال ۲۰۰۳ موفق شد پروتئین جدیدی طراحی کند که شبیه به هیچ پروتئین دیگری نیست. این اولین قدم در کاری بود که فقط می‌توان آن را به عنوان یک پیشرفت فوق‌العاده توصیف کرد.

تعدادی از پروتئین‌های بسیار دیدنی که در آزمایشگاه بیکر با استفاده از نرم افزار رایانه‌ای او به نام روزتا (Rosetta) ایجاد شده است. گروه تحقیقاتی بیکر یکی پس از دیگری پروتئین‌های تخیلی تولید کردند، از جمله پروتئین‌هایی که می‌توان از آنها به عنوان دارو، واکسن، نانومواد و حسگرهای کوچک استفاده کرد.

دیگر برندگان جایزه نوبل شیمی ۲۰۲۴، دمیس حسابیس و جان جامپر از مدل هوش مصنوعی آلفافولد۲ (AlphaFold۲) خود برای محاسبه ساختار تمام پروتئین‌های انسانی استفاده کردند. آنها همچنین ساختار تقریباً تمام ۲۰۰ میلیون پروتئینی را که محققان تاکنون هنگام نقشه‌برداری از موجودات زمین کشف کرده‌اند، پیش‌بینی کردند.

گوگل دیپ‌مایند (Google DeepMind) همچنین کد آلفافولد۲ را در دسترس عموم قرار داده است و همه می‌توانند به آن دسترسی داشته باشند. این مدل هوش مصنوعی به یک معدن طلا برای محققان تبدیل شده است. تا اکتبر ۲۰۲۴، بیش از دو میلیون نفر از ۱۹۰ کشور از آلفافولد۲ استفاده کرده بودند.

لینک کامل خبر کلیک کنید

⚪️@class_biochem

⭕️ اطلاعیه ثبت‌ نام کنکور ارشد سال 1404 (وزارت علوم) و المپیاد دانشجویی


زمان ثبت نام : ۲۲ تا ۲۸ مهر ماه 1403

News @class_biochem